differenze e analogie tra virus e batteri ???

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daunlop la tua risposta mette solo in evidenza la tua ignoranza in materia...faresti meglio a nn rispondere

6 risposte

Classificazione
  • Anonimo
    1 decennio fa
    Migliore risposta

    come ha detto qualcuno prima di me virus e batteri NON sono la stessa cosa...

    ci sono un sacco di differenze che li rendono completamente diversi...

    prima di tutto i batteri sono delle cellule procariote: hanno una membrana citoplasmatica, hanno un patrimonio genetico (DNA), hanno un metabolismo proprio, e sono in grado di riprodursi da soli (solitamente)

    La stessa cosa non si può dire dei Virus, che sono tutti, senza eccezione, delle entità biologiche parassite... non avendo le caratteristiche della cellula non sono considerati neppure degli esseri viventi, visto che non hanno un metabolismo proprio, non hanno membrana citoplasmatica (assolutamente fondamentale per qualsiasi cellula) si riproducono in maniera diversa....

    il metabolismo nei virus è assente sin quando non trovano una cellula ospite da infettare, che perderà il 'controllo' delle proprie azioni e verrà usata dal virus per replicare altri esemplari del virus stesso...

    un batterio, anche patogeno, non si comporta assolutamente in questo modo, ha un metabolismo attivo (sempre ci siano le condizioni adatte) che non si ferma, tranne in caso di morte cellulare, o in alcuni casi, di sporificazione.

    altra differenza tra virus e batteri sono le dimensioni: i batteri sono molto + grandi

    oltre alla dimensione cambia anche il livello di organizzazione e la struttura: come ho già detto qualsiasi cellula, procariota od eucariota, possiede una membrana, di cui il virus è invece privo.

    quasi tutti i batteri inoltre possiedono la parete cellulare (da non confondersi con la membrana, sono due cose diverse).

    Il loro metabolismo è mediato dalla sintesi di sostanze prodotte con altre sostanze (questo è un discorso mooolto lungo, te la faccio breve)

    tutti i batteri al loro interno posseggono i Ribosomi, vale a dire degli organelli cellulari che servono a produrre proteine.

    i batteri non posseggono nucleo, quindi il loro DNA è immerso nel citoplasma, a differenza delle cellule eucariote.

    altre importanti parti del batterio sono fimbrie e flagelli, che servono rispettivamente all'adesione (o nel caso dei pili alla riproduzione) e al movimento... (bada bene non tutti i batteri posseggono fimbrie e flagelli)

    un virus invece è + piccolo e organizzato in maniera differente...

    per fartela breve all'esterno sono costituiti dal virione, costituito da una capsula di natura proteica e contenente acidi nucleici (RNA o DNA)

    altra differenza che pone un abisso tra virus e batteri...

    i batteri ricoprono delle utilissime funzioni biologiche... e non sono tutti patogeni....

    i virus al contrario sono SEMPRE dei parassiti, non sempre per l'uomo o per gli animali, ma in generale per tutti gli esseri viventi, batteri compresi

    ultima cosa, la riproduzione: come ho già detto un virus per riprodursi deve per forza di cose infettare una cellula ospite e costringerla a replicare i suoi simili. Senza una cellula da infettare un virus rimane inattivo e non ha metabolismo di nessun tipo

    un batterio invece può replicarsi per amitosi (da non confondersi con la mitosi, utilizzata solo dalle cellule eucariote) o scissione binaria, che ora non sto a descrivere

    credo di avere detto le cose principali...

    spero di essere stato utile e di non avere annoiato ;-)

    ps eleonora, a copiare da google o da wikipedia son bravi tutti... è meglio spiegarle ste cose, non ti pare? almeno Violet non si addormenta sulla tastiera.... :-)

    Fonte/i: studio biologia ;-)
  • 1 decennio fa

    analogie... ce ne sono poche... sono organismi viventi, dotati di materiale genetico.

    il virus è composto da RNA o DNA racchiuso da una capsula lipoproteica e non è in grado di vivere da solo, ma per vivere deve infettare una cellula ospite. il battere è una cellula procariota dotato di DNA e dei vari RNA che servono per vivere. inoltre ha ribosomi ed è rivestito da una membrana al cui esterno è possibile ritrovare una parete cellulare.

  • 1 decennio fa

    allora virus e batteri nn sono x nulla la stessa cosa:i batteri sono organismi unicellulari procarioti e appartengono al Regno dei Bacteria.Sono visibili al microscopio ottico e in grado di svolgere vita autonoma,quindi nutrirsi (fagocitosi) e riprodursi (scissione binaria).I virus invece NON sono organismi viventi, ovvero nn appartengono a nessun regno i quanto nn sn autosufficienti,cioè vivono a spese di altri organismi (come animali, funghi, batteri),quindi sono parassiti.Inoltre sono molto + piccoli dei batteri, sn visibili solo al microscopio elettronico

  • 1 decennio fa

    Virus e batteri non sono assolutamente la stessa cosa!!!

    I batteri sono procarioti, dunque organismi unicellulari completi di nucleoide (con DNA), ribosomi, clorosomi, carbossisomi e vacuoli, membrana plasmatica, parete cellulare e membrana esterna nel caso dei Gram negativi.

    I virus invece non sono vere e proprie cellule, x cui differiscono dai batteri sia per dimensioni, sia per appendici, sia per costituzione ke per funzione.

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  • 1 decennio fa

    I virus sono entità biologiche parassite, la cui natura di organismo vivente o struttura subcellulare è discussa.

    Possono essere responsabili di malattie in organismi appartenenti a tutti i regni biologici: esistono infatti virus che attaccano batteri (i batteriofagi), funghi, piante e animali, dagli insetti all'uomo.

    I virus sono tutti parassiti endocellulari obbligati. All'esterno delle cellule ospiti sono costituiti da un virione, formato da una capsula proteica (detta capside) contenente acido nucleico. I virus degli Eucarioti possono possedere anche una membrana che avvolge il capside. I virioni non possiedono metabolismo: vengono quindi trasportati passivamente finché non trovano una cellula da infettare. L'infezione di una cellula ospite richiede il legame con proteine specifiche di membrana.

    Nelle cellule infettate i virus perdono la loro individualità strutturale: consistono negli acidi nucleici e nei loro prodotti che assumono il controllo di parte dell'attività biosintetica cellulare al fine di produrre nuovi virioni.

    In alternativa, alcuni virus possono inserire fisicamente il loro genoma in quello dell'ospite in modo che sia replicato insieme ad esso. Il genoma virale inserito in quello dell'ospite, detto provirus, riprende la sua individualità e produce nuovi virioni in caso di danneggiamento della cellula ospite.

    Le dimensioni dei virus si aggirano intorno a 18-20 nm, anche se i più grandi possono raggiungere i 450 nm.

    Testa: può essere a forma di icosaedro regolare, elicoidale o irregolare; contiene l’acido nucleico (DNA o RNA).

    Collo: contiene un disco esile denominato collare.

    Coda: è formata da due eliche di proteine, una esterna (guaina), l’altra interna (stilo), a simmetria elicoidale con 24 anelli contrattili. Al centro è presente un canale di passaggio.

    Parte terminale della coda: contiene un secondo disco, la piastra basale, circondata da appendici chiamate fibre: sei sottili e sei tozze, a forma di aculeo.

    I genomi dei virus possono essere formati da una o più molecole di DNA o RNA, lineari o circolari, a singola o doppia elica.

    I genomi virali sono simili a quelli degli ospiti, sia per la presenza o meno di istoni, sia per l'organizzazione dei geni e delle sequenze regolatrici.

    Il batteriofago φX174 è stato il primo organismo il cui genoma è stato completamente mappato.

    Il genoma normalmente è formato da una doppia elica di DNA, ma esistono anche virus complessi con RNA a singolo filamento. Le fibre veicolano gli enzimi, che scindono la membrana cellulare, permettendo così il passaggio del filamento di acido nucleico.

    Il genoma virale può essere di due tipi principali: a DNA e a RNA, che possono essere a loro volta suddivisi in tre sottoclassi ciascuno:

    Tipo a DNA:

    DNA a singola elica

    DNA a doppia elica

    DNA a doppia elica <--- intermedio a R.N.A ---> replicazione (i virus con questo tipo di genoma sono detti epadnavirus)

    Tipo a RNA

    RNA a singola elica

    RNA a doppia elica

    RNA a singola elica <--- intermedio a D.N.A. ---> replicazione (i virus con questo tipo di genoma sono detti retrovirus)

    _______________________________________________

    I batteri sono microrganismi unicellulari, procarioti, (in precedenza chiamati anche schizomiceti) di dimensioni di solito dell'ordine di pochi micrometri, ma che possono variare da circa 0,2 µm dei micoplasmi fino a 30 µm di alcune spirochete. Secondo il sistema tassonomico proposto da Robert Whittaker nel 1969, insieme alle cosiddette "alghe azzurre" o "cianoficee" (oggi più correttamente chiamate cianobatteri) costituiscono il regno delle monere. La più recente classificazione (1990) proposta da Carl Woese riconosce tre domini: Bacteria, Archaea ed Eukarya (comprendente tutti gli eucarioti, sia uni- che multi-cellulari).

    I procarioti si distinguono in due gruppi principali: archeobatteri ed eubatteri. I primi vivono spesso in situazioni di temperatura e pH molto inospitali, ma hanno caratteristiche (metaboliche, genetiche, strutturali) simili agli eucarioti. Gli eubatteri comprendono la maggior parte dei restanti batteri; alcuni gruppi sono i micoplasmi, le rickettsie, gli attinomiceti, le spirochete, le pseudomonadi, e gli azotofissatori.

    Fra loro si distinguono per forma in

    Bacilli: a bastoncino

    Cocchi: a sfera; se si dispongono a coppia si chiamano diplococchi, a catena si chiamano streptococchi, a grappolo si chiamano stafilococchi.

    Spirilli: a spirale

    Vibrioni: a virgola

    Spirochete: con più curve

    Un’altra importante suddivisione è quella che li raggruppa secondo il livello di temperatura a cui possono crescere. Per questa suddivisione si hanno, tre sottoclassi:

    batteri criofili

    batteri mesofili

    batteri termofili

    I batteri hanno in comune una struttura di base, che comprende una parete cellulare, che è una struttura caratteristica della cellula procariote, e, al di sotto della parete, una membrana cellulare: su di essa si trovano quasi tutti gli enzimi che svolgono le reazioni metaboliche, poiché i batteri sono privi di organuli intracellulari, tranne i ribosomi 70S e i mesosomi. Manca una membrana nucleare, poiché il materiale genetico è a contatto col citoplasma; possibile presenza di plasmidi esterni al cromosoma. Nel citoplasma sono presenti granuli di riserva. Possibile presenza di fimbrie o di uno o più flagelli, atti al movimento. La parete cellulare può essere rivestita esternamente da una capsula, formata di regola da polisaccaridi secreti dai batteri. Nel caso di Bacillus anthracis, la capsula è composta da polipeptidi dell'acido D-glutammico. La presenza di capsula conferisce alle colonie batteriche un aspetto "liscio" o "mucide", mentre quelle prive di capsula manifestano un aspetto "rugoso". La funzione della capsula è di proteggere la cellula procariote dalla fagocitosi e dai virus.

    Per procedere all'identificazione del ceppo batterico, si usano le seguenti metodologie: riconoscimento a microscopio ottico od elettronico, la colorazione di Gram, la morfologia, l'aspetto della coltura, la mobilità, la capacità a produrre spore, l'acido-resistenza e l'esigenza di condizioni aerobiche o anaerobiche per la crescita; altre prove sono di natura biochimica, quali la valutazione della capacità del microrganismo di utilizzare particolari terreni (con conseguente generazione di acidi e/o gas), di produrre particolari enzimi (p. es. catalasi, fosfatasi), oppure di ridurre od ossidare determinati componenti.

    La colorazione di Gram è una delle metodologie più utilizzate e si basa sulla distinzione delle caratteristiche della parete: una struttura con più peptoglicani si colora, Gram positivo; una minor presenza di peptoglicani contraddistingue i Gram negativi. Anche per questo è necessario porre particolare attenzione alla preparazione dei terreni.

    La membrana cellulare ha una struttura a mosaico fluido come quella degli eucarioti, tuttavia è priva di steroli. Fanno eccezione i micoplasmi, che incorporano gli steroli nella membrana quando si sviluppano in terreni che li contengono. Le principali funzioni della membrana sono: barriera semipermeabile, piattaforma di supporto per enzimi della catena respiratoria e delle biosintesi di fosfolipidi di membrana, di polimeri della parete e del DNA.

    Le membrane cellulari batteriche formano introflessioni o mesosomi, di cui se ne distinguono due tipi: mesosomi settali, che intervengono nella formazione del setto durante la divisione cellulare; mesosomi laterali, che costituiscono una piattaforma sulla quale si associano proteine cellulari, quali DNA ed enzimi della catena respiratoria (svolgendo una funzione analoga a quella dei mitocondri).

    Nei batteri fotosintetici, i pigmenti fotosintetici sono posti in lamelle, che sono formate dalle introflessioni della membrana cellulare e si trovano subito sotto di essa, talora avvolgendosi a formare particelle distinte, dette cromatofori.

    La membrana plasmatica di tutti i batteri contiene proteine di trasporto che utilizzano il gradiente di ioni H+ o Na+ per trasportare una varietà di nutrienti nella cellula. Altre proteine di trasporto utilizzano l'energia liberata dall'idrolisi di adenosintrifosfato (ATP) per trasportare zuccheri, aminoacidi, vitamine e piccoli peptidi. Le proteine di trasporto sono dette transporters o permeasi e sono responsabili della diffusione facilitata [tipo canale o tipo carrier (uniporto)], del trasporto attivo primario, del trasporto attivo secondario (tipo simporto o antiporto) e del trasporto con fosforilazione del substrato (fosfotransferasi). Circa la metà delle proteine di trasporto dei batteri appartengono al sistema di trasporto attivo primario ABC (ATPase Binding Cassette) e al sistema di diffusione facilitata/trasporto attivo secondario MFS (major facilitator superfamily). Le permeasi batteriche sono generalmente inducibili, per cui la densità delle proteine di trasporto nella membrana è regolata dalla concentrazione del soluto nel mezzo e dalle necessità metaboliche della cellula.

    Il trasporto dal citoplasma allo spazio extracitoplasmatico comprende due sistemi di efflusso noti, entrambi presenti nella membrana citoplasmatica: sistema antiporto H+/farmaci e proteine della famiglia ABC.

    Le ABC permeasi trasportano sia piccole molecole che macromolecole in risposta alla idrolisi di ATP. Questo sistema di trasporto è composto da due proteine integrali di membrana con sei segmenti transmembranosi, due proteine periferiche associate sul versante citoplasmatico, che legano idrolizzano l'ATP, e un proteina o lipoproteina recettoriale periplasmica (vedi sotto) che lega il substrato. Le ABC permeasi più studiate comprendono il sistema di trasporto del maltosio di Escherichia coli e quello dell'istidina di Salmonella typhimurium. Dal momento che i batteri gram-positivi sono privi della membrana esterna, il recettore, una volta secreto, si perderebbe nell'ambiente extracellulare. Di conseguenza, questi recettori risultano legati alla superficie esterna della membrana citoplasmatica mediante ancore lipidiche. Poiché di frequente i batteri vivono in mezzi dove la concentrazione di nutrienti è bassa, le proteine ABC permettono alla cellula di concentrare i nutrienti nel citoplasma contro il gradiente di concentrazione.

    La superfamiglia MFS (detta anche famiglia uniporto-simporto-antiporto) comprende proteine di trasporto composte da una sola catena polipeptidica che possiede 12 o 14 potenziali segmenti transmembranosi ad alfa elica. È interessata alla diffusione facilitata e al trasporto attivo secondario (simporto o antiporto) di piccoli soluti in risposta a gradienti ionici chemiostitici (principalmente gradienti di H+ o Na+): zuccheri semplici, oligosaccaridi, inositoli, aminoacidi, nucleosidi, esteri organici del fosfato, metaboliti del ciclo di Krebs, farmaci e una gran varietà di anioni e cationi organici.

    La parete cellulare presenta una struttura notevolmente diversa a seconda che si tratti di batteri gram-positivi o gram-negativi, anche se il peptidoglicano costituisce la sostanza universalmente presente nella parete cellulare dei batteri. Nei batteri gram-negativi lo strato di peptidoglicano è piuttosto sottile, con uno spessore di circa 50-100 Å. La maggioranza dei batteri gram-positivi ha invece una parete cellulare relativamente spessa (circa 200-800 Å), in cui al peptidoglicano sono covalentemente legati altri polimeri, quali acidi teicoici, polisaccaridi e peptidoglicolipidi. Esternamente al peptidoglicano i batteri gram-negativi hanno una membrana esterna di spessore di circa 75-100 Å.

    Il peptidoglicano, detto anche mucopeptide o mureina, è composto da un peptide complesso formato da un polimero di aminoglucidi e peptidi. Nei batteri gram-positivi, è disposto in molteplici strati, tanto da rappresentare dal 50% al 90% del materiale della parete cellulare, mentre nei gram-negativi vi sono uno o al massimo due strati di peptidoglicano, che costituiscono il 5%-20% della parete.

    Il peptidoglicano è un polimero composto da: una catena principale, identica in tutte le specie batteriche, formata da subunità disaccaridiche di N-acetilglucosamina e da acido N-acetilmuramico, unite da legami Beta, 1-4; catene laterali di un identico tetrapeptide, legato all'acido N-acetilmuramico; di solito, una serie di ponti peptidici trasversali, che uniscono i tetrapeptidi di polimeri adiacenti. I tetrapeptidi dei polimeri adiacenti possono essere legati, invece che da ponti peptidici, da legami diretti tra la D-alanina di un tetrapeptide e la L-lisina o l'acido diaminopimelico del tetrapeptide adiacente. Le catene tetrapeptidiche laterali e i ponti trasversali variano a seconda della specie batterica.

    Il peptidoglicano dei batteri gram-positivi è legato a molecole accessorie, come acidi teicoici, acidi teucuronici, polifosfati o carboidrati. La maggior parte dei batteri gram-positivi contiene considerevoli quantità di acidi teicoici, fino al 50% del peso umido della parete. Si tratta di polimeri idrosolubili, formati da ribitolo o glicerolo, uniti da legami fosfodiesterici. Il ribitolo e il glicerolo possono legare residui glucidici, come glucosio, galattosio o N-acetilglucosamina, e di solito D-alanina, in genere legata in posizione 2 o 3 del glicerolo oppure 3 o 4 del ribitolo. Gli acidi teicoici rappresentano i principali antigeni di superficie dei batteri gram-positivi che li contengono.

    La parete dei batteri gram-negativi è notevolmente più complessa, in quanto esternamente allo strato di peptidoglicano è presente la membrana esterna; le due strutture sono legate dalla lipoproteina.

    La componente proteica della lipoproteina è unita con legame peptidico ai residui di DAPA (acido diaminopimelico) delle catene laterali tetrapeptidiche del peptoglicano, mentre la componente lipidica è fissata con legame covalente alla membrana esterna, del cui foglietto interno è una componente importante.

    La membrana esterna ha la struttura tipica delle membrane biologiche. Gran parte del foglietto fosfolipidico esterno è composto da molecole di lipopolisaccaride (LPS), o endotossina dei batteri gram-negativi, formato da un lipide complesso, chiamato lipide A, a cui è unito un polisaccaride composto da una parte centrale e da una serie terminale di unità ripetute. Il lipide A è formato da una catena di disaccaridi della glucosamina, uniti da ponti di pirofosfato, a cui sono legati numerosi acidi grassi a catena lunga, fra cui l'acido beta-idrossimiristico (C14), sempre presente è caratteristico di questo lipide.

    La parte centrale del polisaccaride è costante in tutte le specie batteriche gram-negative, mentre le unità ripetute sono specie-specifiche e sono costituite di solito da trisaccaridi lineari oppure da tetrasaccaridi o pentasaccaridi ramificati. Il polisaccaride costituisce l'antigene O di superficie e la specificità antigenica è dovuta alle unità ripetute terminali. La tossicità del LPS è invece dovuta al lipide A.

    Fra le principali proteine della membrana esterna, le più abbondanti sono le porine. Le porine sono proteine transmembranose, organizzate in triplette, ciascuna subunità è formata da 16 domini in conformazionebeta a disposizione antiparallela che danno origine ad una struttura cilindrica cava. Il canale consente la diffusione di molecole idrofiliche di p.m. < 600-700 Da (fosfati, disaccaridi,ecc.), mentre le molecole idrofobiche (compresi alcuni antibiotici beta-lattamici, come ampicillina e cefalosporine) possono attraversare la componente lipidica della membrana esterna.

    Altre proteine della membrana esterna permettono la diffusione facilitata di numerose sostanze, quali maltosio, vitamina B12, nucleosidi e complessi ferro-carboniosi, mentre non sembra siano presenti sistemi di trasporto attivo.

    Oltre alle proteine di trasporto,sono presenti recettori per la coniugazione batterica, per i fagi e le colicine (il recettore per il fago T6 e la colicina k è anche implicato nel trasporto dei nucleosidi).

    Tra la membrane interna e quella esterna è compreso lo spazio periplasmico, parzialmente occupato dal peptoglicano con la sua porosità. In questo spazio sono presenti le proteine periplasmiche: binding-proteins, che specificamente legano zuccheri, aminoacidi e ioni, coinvolte nell'attività recettoriale e di trasporto; enzimi, come le betalattamasi , codificate dai plasmidi.

    Nei batteri non fotosintetici, l'ATP viene prodotto da reazioni di ossido-riduzione.

    Vi sono due meccanismi generali per la formazione di ATP negli organismi non fotosintetici: la respirazione, in cui il substrato organico o inorganico è ossidato completamente (nel caso di composti del carbonio, es.glucosio, l'ossidazione completa produce CO2 e H2O) e gli elettroni sono trasportati attraverso una catena di trasporto di elettroni (catena respiratoria) fino all'accettore finale, che è ossigeno, nella respirazione aerobia, o un substrato diverso (NO3-, SO4-2, CO2, fumarato), in caso di respirazione anaerobia; la fermentazione, in cui il substrato organico è ossidato parzialmente e l'accettore finale di elettroni è un composto organico, senza che vi sia l'intervento di una catena di trasporto di elettroni. I processi di fermentazione prendono il nome dal prodotto finale (f. lattica, alcolica, butirrica, propionica, ecc.).

    Nella catena respiratoria, i portatori di elettroni sono ancorati nella membrana cellulare, in modo tale che il passaggio di elettroni sia seguito dal trasferimento di protoni (H+) dal citoplasma all'esterno. Poiché la membrana è impermeabile ai protoni, questo fenomeno determina un gradiente di protoni. L'energia del gradiente di protoni può essere utilizzata in diversi processi, quali la generazione di ATP (modello chemio-osmotico di formazione dell'ATP) o il trasporto di soluti. L'ATP si forma quando gli H+ diffondono nella cellula attraverso le ATP sintasi, il passaggio dei protoni attraverso queste proteine determina la conversione enzimatica di ADP e Pi in ATP.

    L' E. coli è uno dei batteri più studiati. Gli studi hanno dimostrato che E. coli può utilizzare diversi enzimi nella catena respiratoria, a seconda delle condizioni ambientali, in particolare della presenza o meno di ossigeno, e del tipo di substrato presente in caso di condizioni anaerobie.

    In condizioni aerobie, E. coli sintetizza due distinte citocromo-ossidasi (citocromossidasi o e d), mentre in condizioni anaerobie può utilizzare nella catena respiratoria almeno cinque ossidoriduttasi terminali, che impiegano come accettori terminali di elettroni nitrato, dimetil-sulfossido (DMSO), trimetilamina-N-ossido (TMAO), o fumarato.

    Nella catena respiratoria, un pool di chinoni (ubichinone o menachinone) accoppia l'ossidazione di NADH ad opera della NADH-deidrogenasi alla riduzione dell'accettore terminale di elettroni da parte delle ossidoreduttasi terminali.

    La citocromossidasi o è l'enzima prevalente in condizioni ricche di ossigeno, ma con il diminuire della concentrazione di O2 i livelli della della citocromossidasi o si riducono, mentre quelli della citocromossiadasi d aumentano. In condizioni povere di ossigeno, la sintesi degli enzimi della respirazione anaerobia permette di utilizzare accettori di elettroni diversi da O2, consentendo alla cellula procariota di mantenere il più efficiente metabolismo respiratorio in luogo del metabolismo fermentativo.

    La sintesi delle ossidoreduttasi anaerobie è nitrato-dipendente, nel senso che il nitrato è l'accettore di elettroni preferenziale, per cui quando, in condizioni anaerobiotiche, la sua concentrazione è elevata, la sintesi della nitrato-reduttasi è elevata mentre quella degli altri enzimi (DMSO/TMAO-reduttasi e fumarato-reduttasi) rimane bassa. Soltanto quando il nitrato è deficitario, la sintesi delle altre ossidoreduttasi aumenta. Questo tipo di regolazione degli enzimi della catena respiratoria permette di utilizzare al meglio lo spazio disponibile sulla membrana cellulare.

    In assenza dei substrati alternativi delle ossidoreduttasi, la cellula utilizza la fermentazione.

    In presenza di nitrato e in condizioni di anaerobiosi, la nitrato-reduttasi respiratoria (Nar) costituisce circa il 50% delle proteine della membrana cellulare di E. coli, mentre la formato-deidrogenasi ne rappresenta il 10% circa. Quindi, sebbene diversi donatori possano fornire elettroni alla Nar (es., NADH-deidrogenasi, succinato-deidrogenasi, lattato-deidrogenasi) il sistema formato-nitrato reduttasi riveste una grande importanza fisiologica nelle suddette condizioni ambientali. Nar è composta da tre subunità proteiche: subunità catalitica NarG, che riduce il nitrato; subunità NarH, che contiene un centro [3Fe-4S] e tre centri [4Fe-4S] e trasferisce gli elettroni tra le altre due subunità; subunità NarI, che grazie ai suoi cinque domini transmembranosi ancora le altre due subunità alla membrana, inoltre contiene un citocromo b ed ossida i chinoni (ubichinone o menachinone), liberando due protoni nello spazio periplasmico. Gli elettroni sono trasferiti dai chinoni a NarI, quindi attraverso i centri Fe-S di NarH a NarG.

    In E. coli sono presenti due isoenzimi Nar, NarA e NarZ. Il primo isoenzima è inducibile ed è espresso in condizioni di anaerobiosi e in presenza di nitrato; si ritiene che sia è responsabile del 90% dell'attività nitrato-reduttasica. Il secondo isoenzima è presente costitutivamente e mostra una modesta induzione da parte del nitrato. Il ruolo fisiologico della NarZ è quello di assicurare un rapido adattamento agli improvvisi passaggi dall'aerobiosi alla anaerobiosi, in attesa che la sintesi di NarA raggiunga livelli sufficienti.

    La Nar dei batteri intestinali è responsabile della nitrosazione delle amine alchiliche ed aromatiche a causa della sua debole capacità di generare NO. La formazione dei nitroso-composti è una delle possibili cause del cancro gastrico.

    La sintesi della parete cellulare nei batteri gram-positivi si sviluppa in 3 stadi, che si svolgono in distinti compartimenti cellulari: citoplasma, membrane cellulare e parete cellulare.

    La sintesi dei precursori della parete cellulare inizia nel citoplasma e porta alla formazione dell'UDP-AM-pentapeptide nucleotide di Park (UDP-MurNAc-L-Ala-D-iGlu-L-Lys-D-Ala-D-Ala). Inizialmente si verifica l'attacco dell'acetil-glucosamina all'UDP e quindi la conversione ad acido UDP-muramico per condensazione con fosfoenolpiruvato e riduzione. Gli aminoacidi del pentapeptide vengono aggiunti singolarmente, con l'intervento di uno specifico enzima per ciascun amminoacido.

    Il nucleotide di Parker è trasferito su di un lipide della membrana cellulare, in seguito al legame fosfodiestere con un undecaprenil-pirofosfato a spese dell'UDP, così da formare il lipide I (C55-PP-MurNAc-L-Ala-D-isoGlu-L-Lys-D-Ala-D-Ala). Dopo un'ulteriore modificazione che comporta l'aggiunta di un disaccaride per interazione con UDP-GlcNAc, così da generare il lipide II [C55-PP-MurNAc(-L-Ala-D-isoGlu-L-Lys(Gly5)-D-Ala-D-Ala)- 1-4-GlcNAc], il precursore del peptoglicano, ancorato al lipide, è traslocato alla superficie extracitoplasmatica della membrana cellulare.

    Quindi il precursore del peptoglicano è incorporato nella parete cellulare, attraverso reazioni di transpeptidazione e transglicosilazione, con il contemporaneo distacco dal carrier lipidico. L'assemblaggio della parete cellulare è catalizzato dagli enzimi PBP (penicillin binding proteins), localizzati nella membrana citoplasmatica. Si distinguono due gruppi di PBP, a basso e ad alto peso molecolare (HMW), enzimi bifunzionali comprendenti la classe A e quella B, che differiscono per i domini N-terminali.

    Le PBP HMW di classe A promuovono sia la polimerizzazione del glicano dai precursori disaccaridici (successive addizioni delle unità glicopeptidiche MurNAc(-L-Ala-D-isoGlu-L-Lys-D-Ala-D-Ala)-GlcNAc a C55-PP-MurNAc(-L-Ala-D-isoGlu-L-Lys-D-Ala-D-Ala)-GlcNAc) sia la transpeptidazione (cross-linking) dei peptici della parete. Quest’ultima reazione consiste nella rimozione proteolitica della D-Ala alla estremità C-terminale del pentapeptide e nella formazione di un nuovo legame ammidico tra l'aminogruppo del peptide trasversale (crossbridge) e il gruppo carbonilico della D-Ala in posizione 4. Questa reazione è il bersaglio degli antibiotici beta-lattamici che mimano la struttura della D-alanil-D-alanina. Dopo la reazione proteolitica, gli antibiotici beta-lattamici continuano ad occupare il residuo serinico del sito attivo delle PBP, inibendole.

  • Anonimo
    1 decennio fa

    I virus e i batteri sono la stessa cosa, ovvero: microbi.

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