3 domandine di biologia?

qual è la struttura dei monomeri che formano le proteine ?

come si forma il legame peptidico?

quali sono le numerose funzioni delle proteine???

vi ringrazio in anticipo

5 risposte

Classificazione
  • 1 decennio fa
    Risposta preferita

    FUNZIONI:

    catalizzatori biologici

    Costituiscono il citoscheletro (scheletro cellulare)

    Impartiscono il movimento alle cellule e alle strutture cellulari

    Controllano la funzione degli acidi nucleici

    Trasportano alcune sostanze dentro e fuori le cellule

    STRUTTURA:

    Le proteine sono costituite da una o più catene mai ramificate di amminoacidi

    Gli amminoacidi sono 20 e la loro sequenza lineare determina il ripiegamento tridimensionale della proteina e le sue caratteristiche e funzioni.

    Struttura primaria: sequenza lineare degli aminoacidi

    Struttura secondaria: ripiegamenti della catena aminoacidica per formare α-eliche, foglietti β o spirali casuali.

    -α-elica: struttura nella quale gli atomi di carbonio seguono un andamento a zig-zag, in modo che le catene laterali formino una spirale destrorsa. La struttura è stabilizzata da legami idrogeno e forze di van der Waals.

    -Foglietto β: gli atomi di carbonio seguono un andamento a zig-zag ma le catene laterali sono distese; i legami idrogeno non si formano all’interno di un foglietto β, ma tra foglietti β adiacenti, in modo da formare una struttura più estesa.

    -Spirale casuale: è una configurazione irregolare che dà alla catena la possibilità di ripiegarsi, quindi si trova nelle proteine globulari compatte e nei punti in cui due regioni della proteina devono muoversi.

    Struttura terziaria: è l’organizzazione tridimensionale delle regioni ad α-elica, foglietto β e a spirale casuale. La struttura tridimensionale di una proteina è dovuta a molti fattori (oltre alla struttura primaria e secondaria al pH del mezzo, alla salinità e alla temperatura) e rappresenta lo stato a minore energia interna possibili in quelle condizioni fisiologiche. Ogni cambiamento nell’ambiente esterno può provocare un cambiamento conformazionale delle proteine, ed è proprio su questo che si basa l’attività della maggior parte di esse.

    Struttura quaternaria: riguarda solo le proteine costituite da più catene polipeptidiche e consiste nel modo in cui queste si dispongono.

    POLIMERIZZAZIONE:

    Gli aminoacidi sono costituiti da un atomo di carbonio centrale a cui sono legati un H, un NH2, un COOH e un altro gruppo, caratteristico dell’aminoacido in questione e responsabile delle sue proprietà chimiche.

    La reazione di polimerizzazione consiste nella formazione di un legame peptidico (covalente) tra il gruppo COOH del primo aa e il gruppo NH2 dell’aa successivo: in questo modo, ogni catena polipeptidica inizia con un gruppo NH2 (l’estremità N-terminale o amino-terminale) e termina con un gruppo COOH (estremità c-terminale o carbossi-terminale).

    Le glicoproteine svolgono numerose funzioni (enzimi, anticorpi, molecole di riconoscimento e adesione cellulare, supporto extracellulare) e gli zuccheri che le compongono possono essere pochi e semplici o molti e ramificati.

    La porzione lipidica delle lipoproteine serve per ancorare al doppio strato fosfolipidicoo le proteine di membrana.

    Alcune proteine si associano sia a lipidi che a zuccheri formando delle strutture molto complesse.

    Fonte/i: Wolfe, biologia molecolare della cellula
  • Anonimo
    1 decennio fa

    la struttura delle proteiene è la struttura terziaria che deriva dal ripiegamento per interazioni delle catene laterali degli aminoacidi delle strutture secondarie ( alfa elica e beta foglietto). alcune proteine anno struttura quaternaria cioè associazione di piu monomeri.

  • 1 decennio fa

    I monomeri delle proteine si chiamano amminoacidi, la struttura chimica è semplice, c'è un atomo di carbonio centrale al quale sono legati un atomo di idrogeno, un gruppo amminico, un gruppo carbossilico, e un altro gruppo che si chiama gruppo R (reattivo) oppure catena laterale..è lo stesso, e questo gruppo è importante proprio perchè varia di amminoacido in amminoacido, a seconda degli atomi dai quali è composto specifica la struttura e la funzione principale del monomero in questione.

    Il legame petptidico si forma tra il gruppo amminico di un amminoacido (monomero della proteina) e il gruppo carbossilico di un amminoacido vicino, si forma per condensazione e nell'istaurazione del legame viene liberata una molecola d'acqua.

    Le proteine posso essere degli enzimi che catalizzano le reazioni biochimiche, oppure possono essere strutturali (determinano la forma della cellula ecc.ecc.), di motilità (permettono contrazione e movimento cellulare), di regolazione (controllano le funzioni cellulari), di trasporto (sn implicate nel movimento di sostanze), possono essere ormonali (mediano comunicazione tra cellule distanti), recettoriali(fanno si che la cellula possa rispondere a stimoli esterni), di difesa(per protezione dalle malattie, ad esempio!) e di immagazzinamento (riserva di amminoacidi).

  • Anonimo
    1 decennio fa

    non ti rispondo direttamente ma mandantoti su wikipedia

    http://it.wikipedia.org/wiki/Proteina

    ciao

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  • 1 decennio fa

    I monomeri, a qualunque classe appartengano, presentano la caratteristica di avere due o più gruppi capaci di interagire in modo da formare lunghe catene, o anche reti tridimensionali; il collegamento dei monomeri in molecole filamentose risponde alla elementare logica dei vagoncini che da una parte portano un gancio e dall'altra un occhiello. I gruppi in questione possono essere gruppi alcoolici, acidi o gruppi amminici.

    legame peptidico si genera nel momento in cui, tramite un processo di condensazione (ovvero l'unione di due strutture molecolari con la perdita di una molecola di H2O), la parte basica di un amminoacido (il gruppo funzionale amminico -NH2) si unisce con quella acida di un amminoacido diverso (il gruppo carbossilico -COOH). Quando ciò avviene, uno degli idrogeni (H+) legati all'azoto si separa e si unisce al gruppo OH- legato al carbonio formando una molecola d'acqua e permettendo a C e ad N di unirsi con un legame semplice detto appunto peptidico.

    Funzioni delle Proteine:

    • Funzione plastica e costruttrice : ci permettono di crescere e di mantenere le strutture del nostro corpo .

    • Funzione regolatrice : controllano molti processi dell'organismo, sotto forma di enzimi e di ormoni.

    • Funzione energetica : quando ci sono troppe proteine nella dieta o in caso di necessità, vengono utilizzate anch'esse (anche se per l'organismo non è una fatto positivo!).

    • Funzione di trasporto ematico : alcune di esse trasportano i nutrienti e altre sostanze nel sangue; per esempio le lipoproteine trasportano i grassi e l'emoglobina l'ossigeno.

    • Funzione di difesa immunitaria : gli anticorpi sono delle proteine preposte alla difesa del nostro organismo.

    • Funzione di difesa dagli agenti esterni : la cheratina è la proteina che costituisce unghie, peli e capelli, che proteggono le zone più delicate dagli urti o dal freddo.

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