yo ha chiesto in Matematica e scienzeBiologia · 1 decennio fa

come avviene (fisiologicamente) il ciclo dell'urea nei ruminanti e non?

2 risposte

Classificazione
  • 1 decennio fa
    Risposta preferita

    Il ciclo dell'urea è un ciclo metabolico volto a ridurre la concentrazione di ammoniaca sotto forma di ioni ammonio nei liquidi biologici. L'ammoniaca viene dal catabolismo degli amminoacidi ed oltre una certa concentrazione è tossica. Durante la via metabolica vengono prodotti ioni idrogeno quindi il processo viene regolato negativamente in caso di acidosi.

    La reazione netta è:

    NH4+ + HCO3- + Asp +3ATP → Urea + Acido fumarico + 2ADP + AMP + 2Pi + PPi

    Considerato che si parte dalla reazione tra ammoniaca e acido carbonico che formano carbammato (ovvero l'ammide dell' acido carbonico) per avere urea (ovvero la diammide dell'acido carbonico) si nota come una reazione semplice, realizzabile in un passaggio, ma con energia di attivazione elevata non abbassabile da un singolo enzima, viene nella cellula spezzettata in 5 passaggi energeticamente più favorevoli. Dal ciclo vengono forniti altri metaboliti importanti come l'arginina che pur essendo un amminoacido essenziale viene in età adulta prodotta dal ciclo.

    Il ciclo dell'urea inizia con la formazione di carbamilfosfato, tramite la condensazione dello ione NH4+, lo ione HCO3- ed una molecola di fosfato organico, catalizzata dalla carbamilfosfato sintetasi I, tramite dispendio di due molecole di ATP. Successivamente, il carbamilfosfato viene fatto condensare con una molecola di ornitina per dare citrullina; la reazione è catalizzata dalla ornitina transcarbamilasi. La citrullina formata esce dal mitocondrio per andare nel citosol, qui adesso viene fatta condensare con una molecola di aspartato dalla argininosucinato sintetasi formando argininosuccinato. L'argininosuccinato viene scisso in arginina e fumarato dall'argininosuccinato liasi e il fumarato viene indirizzato verso il ciclo di Krebs, o ciclo degli acidi tricarbossilici, come intermedio metabolico per la formazione di ossalacetato precedentemente utilizzato per la formazione di aspartato per transamminazione. Infine, l'arginina è traformata in ornitina e urea dall'arginina liasi e quindi, l'urea viene trasportata dal flusso ematico verso i reni e l'ornitina può essere utilizzata per un altro ciclo.

    NEI RUMINANTI:

    PRODUZIONE DELLE PROTEINE MICROBICHE E RICICLO DELL’AZOTO

    Quando sono riforniti di una adeguata quantità di azoto alimentare, le proteine microbiche sintetizzate nel rumine rendono i ruminanti indipendenti dalla forma in cui sono approvvigionati. Questo perché le principali forme dell’azoto della dieta sono degradate dai microbi ruminali in ammoniaca, la quale è la principale forma di azoto usata per la sintesi di proteine microbiche. Le proteine assunte con la dieta sono degradate dai microrganismi ruminali in peptidi, amminoacidi e ammoniaca, ma il 50-80% dell’azoto incorporato nelle proteine microbiche proviene dall’ammoniaca, e per il resto la prevalenza è per piccoli peptidi. La maggior parte dei batteri ruminali ha sistemi di trasporto per una varietà di peptidi e per l’ammoniaca ma non per gli amminoacidi liberi.

    L’anaerobiosi costituisce il limite alla quantità di aminoacidi che possono essere forniti dai microrganismi ruminali all’animale. Questo è sufficiente per il mantenimento e una parte della produzione e della crescita corporea, ma per alti livelli di produzione di carne o latte la dieta deve includere proteine che sfuggano alla degradazione ruminale (“by-pass”) a vantaggio di una digestione nel piccolo intestino. Solo il 10-20% della proteina nel foraggio fresco sfugge alla degradazione ruminale, ma la percentuale può essere aumentata trattando il foraggio con il calore o con prodotti chimici quale acido formico o formaldeide, oppure più comunemente con l’aggiunta di concentrati proteici a medio o elevato contenuto in proteine “by-pass”.

    L’azoto richiesto per la sintesi delle proteine microbiche ha anche origine endogena. Questo include l’urea, che è un prodotto di detossificazione dell’ammoniaca in eccesso prodotta nel rumine e che giunta nel fegato dei mammiferi può essere così eliminata sotto forma della meno tossica urea. La maggioranza dell’urea è normalmente escreta attraverso i reni, ma nei ruminanti, la perdita di azoto ureico è diminuita riciclandolo attraverso il rumine stesso. Questo avviene con il rilascio di urea nella saliva e tramite la diffusione di urea attraverso la parete ruminale, secondo un gradiente di concentrazione dal sangue: in entrambi i casi la concentrazione di urea nel rumine mantie ne l’attività ureolitica dei batteri attaccati all’epitelio ruminale. Di conseguenza la maggior parte del rifiuto del metabolismo azotato ritorna nel rumine anche magari a distanza di poche ore, e può essere quindi riutilizzato in un momento di carenza azotata nella sintesi di proteine microbiche che poi verranno digerite nell’abomaso ed assorbite come amminoacidi nel intestino tenue. Gli eccessi di azoto sono assorbiti e convertiti in amminoacidi non essenziali ed urea nel fegato. In una dieta a basso contenuto di proteine, il riciclo dell’azoto può contribuire in gran parte al flusso delle proteine uscenti dal rumine. Il riciclo dell’urea riduce anche la quantità d’acqua richiesta per l’escrezione dell’urea. Di conseguenza, una diminuzione dell’assunzione di acqua riduce l’escrezione di urea e aumenta il tasso di riciclo di azoto con l’urea attraverso il rumine.

  • Anonimo
    1 decennio fa

    ciao! credo sia questa.

    Le proteine ingerite con gli alimenti vengono idrolizzate nello stomaco e nell'intestino tenue per produrre amminoacidi liberi. Questi prodotti vengono assimilati dalle cellule dell'intestino e riversati nel circolo sanguigno. La maggior parte di questi amminoacidi viene utilizzata dai vari organi e

    tessuti per i processi di rinnovamento (turnover proteico).

    DEGRADAZIONE DEGLI AMMINOACIDI

    Gli amminoacidi vanno incontro a degradazione:

    1) per normale turnover delle proteine

    2) quando il loro apporto con la dieta è eccessivo

    3) in carenza di carboidrati

    La prima tappa del catabolismo degli amminoacidi prevede l'allontanamento del gruppo amminico. Lo scheletro carbonioso viene così utilizzato nel ciclo di Krebs o nella gluconeogenesi.

    Le amminotransferasi o transaminasi rappresentano gli enzimi chiave nella rimozione del gruppo amminico degli amminoacidi.

    Le reazioni di transaminazione consistono nel trasferimento di un gruppo amminico da un amminoacido donatore all'alfa-chetoglutarato per formare glutammato. Durante questa reazioni il gruppo amminico donatore è convertito in α- chetoacido. Il glutammato convoglia i gruppi amminici verso il ciclo dell'urea o verso le vie biosintetiche degli amminoacidi.

    Coenzima delle transaminasi è il piridossalfosfato, un enzima prodotto a partire dalla piridossina (Vitamina B6 ).

    Le transaminazioni sono reversibili e possono funzionare nei due sensi, a seconda delle necessità della cellula .

    ESCREZIONE DELL'AZOTO

    Solitamente i gruppi amminici in eccesso vengono escreti oppure utilizzati per sintetizzare composti azotati.

    Un importante processo a cui vanno incontro gli amminoacidi è la deamminazione ossidativa. Essa avviene nei mitocondri ed è catalizzata dalla glutammato deidrogenasi, un enzima che allontana il gruppo amminico dal glutammato e lo sostituisce con l'ossigeno proveniente dall'acqua.

    Lo ione ammonio che si viene a formare reagisce col glutammato per formare glutammina, che funge da trasportatore di gruppi amminici al fegato. L'enzima che permette questa reazione ATP-dipendente è la glutammina sintetasi.

    La glutammina entra nel circolo sanguigno e raggiunge il fegato dove, all'interno dei mitocondri epatici, viene riconvertita a glutammato con liberazione dello ione ammonio NH4 + .

    L'alanina rappresenta il principale trasportatore di gruppi amminici nel muscolo. Essa viene formata per trasferimento del gruppo amminico dal glutammato all'acido piruvico o piruvato. Similmente a quanto avviene per la glutammina, all'interno dei mitocondri epatici l'alanina libera il proprio ione ammonio generando glutammato e piruvato. Il piruvato è necessario al fegato nel processo chiamato gluconeogenesi.

    Lo ione ammonio NH4 + è tossico per le cellule del corpo ed in particolare per il cervello. Come abbiamo visto in sede extraepatica lo ione ammonio viene neutralizzato tramite il legame con il glutammato o con il piruvato. Nel fegato l'NH4 + viene incorporato nella molecola atossica dell'urea. L'urea prodotta dal fegato viene trasportata attraverso il sangue ai reni per l'escrezione urinaria.

    IL CICLO DELL'UREA

    Il ciclo dell'urea inizia con la formazione del carbamil fosfato ad opera dell'enzima carbamil-fosfato sintasi. Durante questa reazione vengono spese due molecole di ATP.

    ciclo urea

    Il ciclo dell'urea richiede un'elevata quantità di energia (4 ATP per ogni molecola di urea prodotta).

    CATABOLISMO DELLO SCHELETRO CARBONIOSO DEGLI AMMINOACIDI

    Lo scheletro carbonioso degli amminoacidi viene utilizzato nel ciclo di Krebs per produrre energia.

    amminoacidi

    gli scheletri carboniosi convergono in sette composti in grado di entrare direttamente o indirettamente nel ciclo di Krebs: piruvato, acetilCoA, acetoacetilCoA, α -chetoglutarato, succinilCoA, fumarato, ossalacetato.

    Gli amminoacidi che vengono degradati ad acetilCoA o acetoacetilCoA sono detti chetogenetici e sono i precursori dei corpi chetonici .

    Gli altri sono glucogenetici e possono, una volta convertiti in piruvato ed ossalacetato, formare glucosio attraverso la gluconeogenesi.

    CICLO DELL’UREA

    1 ornitina transcarbamilasi (E mitocondriale + Mg

    2+)

    2 argininosuccinato sintetasi (E citosolico + ATP + Mg

    2+)

    3 argininosuccinato liasi (E citosolico)

    4 arginasi (E citosolico)

    oppure detta meglio:

    Ossidazione degli amminoacidi e produzione dell’urea

    Gli amminoacidi, provenienti dalle proteine ingerite con l’alimentazione o da proteine intracellulari, possono essere impiegati al fine di fornire energia metabolica alla cellula.

    Gli amminoacidi possono andare in contro a fenomeni di degradazione ossidativa in tre differenti situazioni:

    - quando la cellula si trova ad avere amminoacidi non necessari durante le fasi si sintesi e degradazione delle proteine cellulari;

    - in presenza di diete particolarmente ricche di proteine che apportano quantitativi di amminoacidi superiori al fabbisogno plastico dell’organismo;

    - durante il digiuno o il diabete mellito, situazioni in cui i carboidrati non sono disponibili o appropriatamente utilizzati.

    Gli amminoacidi sono molecole caratterizzate dalla presenza di un particolare gruppo amminico e, la loro degradazione, non può prescindere da una preventiva separazione del gruppo amminico dallo scheletro carbonioso. Il gruppo amminico verrà inviato in vie specializzate per la sua metabolizzazione. La degradazione delle proteine ad amminoacidi avviene in diverse tappe enzimatiche. Nella prima fase la pepsina frammenta nello stomaco le proteine, nel tratto intestinale, i frammenti, vengono aggrediti da altri enzimi secreti dal pancreas (tripsina, chimotripsina ecc.). Le aminopeptidasi concludono la digestione delle proteine, sempre nell’intestino.

    I prodotti finali sella degradazione sono gli amminoacidi liberi.

    Gli amminoacidi che compongono le proteine sono di 20 tipi differenti. Quando non vengono riutilizzati nella sintesi proteica, il loro gruppo amminico α è incanalato in un processo in grado di generare un unico prodotto di escrezione, comune a tutti gli amminoacidi: l’urea.

    Le amminotrasferasi sono gli enzimi che promuovono il distacco del gruppo amminico che viene trasferito all’atomo di carbonio α dell’α-chetoglutarato e quindi generando α-chetoacido corrispondente.

    Le amminotrasferasi hanno lo stesso gruppo prostetico (il piridossal fosfato PLP, ovvero la forma coenzimatica della vitamina B6) ed un identico meccanismo di azione.

    Il piridossal fosfato opera come un trasportatore transitorio di gruppi amminici a livello del sito attivo delle amminotrasferasi, procedendo in trasformazioni reversibili dalla forma aldeidica (che accetta il gruppo amminico) alla forma amminata (che lo cede).

    Quindi l’amminoacido si lega al sito attivo dell’enzima, dona il gruppo amminico al piridossal fosfato e si distacca sottoforma di α-chetoacido.

    Il gruppo amminico, staccato nel fegato, viene ceduto all’α-chetoglutarato per formare glutammato che, dal citosol, viene trasportato nei mitocondri dove, grazie ad un enzima, viene sottoposto a deamminazione ossidativa con donazione di elettroni al NAD+ o al NADP+. Il complesso di amminotrasferasi e deidrogenasi va sotto il nome di: transdeamminazione.

    La glutammato deidrogenasi è regolata allostericamente dal modulatore positivo ADP e dal modulatore negativo GTP.

    La produzione di ammoniaca, dal catabolismo degli amminoacidi, crea il problema della sua tossicità organica , dovuta essenzialmente alla variazione del pH cellulare che è in grado di generare. L’ammoniaca viene legata al glutammato prima di essere immessa nel sangue per il suo trasporto, quindi sottoforma di glutammina. La reazione richiede ATP. La glutammina è un prodotto neutro e non tossico, facilmente trasportabile. La glutammina viene trasportata al fegato e, l’ammoniaca, è rilasciata solo all’interno dei mitocondri, dove è presente l’enzima glutamminasi.

    Il ciclo dell’urea

    L’ammoniaca accumulata nei mitocondri degli epatociti viene convertita in urea mediante il ciclo dell’urea. Il ciclo ha inizio nel mitocondrio per poi proseguire nel citosol della cellula.

    L’ammoniaca libera viene legata all’HCO3- nella matrice mitocondriale e a spese dell’ATP, formando carbamil fosfato.

    Il carbamil fosfato entra nel ciclo dell’urea, dona il suo gruppo carbamilico all’ornitina formando citrullina con il rilascio di Pi. La citrullina esce dai mitocondri ed il ciclo continua nel citosol. Nel citosol l’aspartato fornisce un secondo gruppo amminico mediante condensazione fra il suo gruppo amminico ed il gruppo carbonilico della citrullina, generando il composto argininosuccinato, operazione possibile grazie ad un enzima e all’ATP.

    L’argininosuccinato viene scisso reversibilmente in arginina e fumarato. Il fumarato entra nel ciclo dell’acido citrico, mentre l’arginina è scissa in urea e ornitina. L’ornitina, rigenerata, riprende il suo ciclo.

    Il ciclo dell’urea unisce due gruppi amminici ed uno ione bicarbonato formando una molecola di urea che diffonde dal fegato nel circolo sanguigno per essere infine eliminata con le urine. La reazione del ciclo è la seguente:

    2NH4+ + HCO3- + 3ATP4- + H2O -> urea + 2ADP3- + 4Pi2 + AMP2- + 5H+

    Dunque la sintesi di una molecola di urea utilizza 4 legami fosforici ad alta energia di cui, 2 per la formazione di carbamil fosfato, ed una per la sintesi dell’arginiosuccinato. Si è calcolato che, per eliminare l’azoto sottoforma di urea invece che di ammoniaca, venga consumato circa il 15% dell’energia che può essere ricavata dagli stessi amminoacidi.

Altre domande? Fai una domanda e ottieni le risposte che cerchi.