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- 1 decennio faRisposta preferita
Se si osserva l'andamento della velocità di una reazione enzimatica in funzione della concentrazione del substrato, notiamo che v tende ad un valore limite, Vmax
Tale limite è dovuto al fatto che nella catalisi enzimatica vi è un passaggio "obbligato", costituito dalla formazione del complesso enzima-substrato, ES, come è indicato nello schema più sotto.
(Si faccia attenzione a non identificare questo intermedio, stabile e isolabile, con il complesso attivato della teoria dello stato di transizione.)
Essendo la velocità direttamente proporzionale alla concentrazione di ES, è la quantità stessa dell'enzima che impone tale limite. Infatti, quando tutto l'enzima è complessato con il substrato (è, come si dice, saturato), ES è l'unica specie enzimatica presente e la velocità ha il suo valore massimo. Per quanto si possa aumentare ulteriormente la concentrazione del substrato, la concentrazione di ES resterà costante, e con essa anche la velocità della reazione.
Una qualsiasi reazione enzimatica monosubstrato può essere schematizzata come segue:
in cui E indica l'enzima libero, S il substrato, P i prodotti e ES il complesso enzima-substrato.
k1, k-1, k2 sono le costanti di velocità dei singoli passaggi elementari.
La velocità di reazione, v, è correlata con la concentrazione del substrato, [S], da un'equazione caratteristica, nota come equazione di Michaelis-Menten.
la cui espressione grafica è una tipica iperbole rettangolare, come quella rappresentata nella figura a lato.
Le due costanti che compaiono nell'equazione di velocità, Vmax e KM (costante di Michaelis), hanno valori caratteristici per ciascun enzima.
