Jessica ha chiesto in Scuola ed educazioneCompiti · 1 decennio fa

mi serve una mano...?

allora mi sapete dire che cos'è la struttura terziaria e gli enzimi.. tutto quello che sapete.. grazie!

3 risposte

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  • 1 decennio fa
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    Allora, per poterti spiegare la struttura terziaria bisogna capire le varie strutture gia' dall'inzizio:

    - la struttura Primaria di una proteina e' la sua sequenza.

    - Quella secondaria e' data da particolari ripiegamenti di questa sequenza, che possono prendere forme come l'Alpha Elica, il Beta Foglietto, Il Coil disordinato e poche altre strutture simili, in cui cambiano alcuni angoli di rotazione .

    - La struttura Terziaria, che e' quella che ti interessa direttamente, e' data dal modo in cui queste strutture secondarie si organizzano fra di loro: per esempio, due Alpha eliche che si possono attorcigliare fra di loro fino a comporre strutture come domini globulari etc.

    Gli enzimi sono catalizzatori evolutisi in natura per velocizzare e coordinare la moltitudine di reazioni chimiche necessarie a sviluppare e a mantenere la vita. Le reazioni sarebbero troppo lente nelle normali condizioni di un sistema vivente: mezzo acquoso con pH neutro e temperatura tra i 20 e i 40°C. La specie umana ha utilizzato fin dai tempi antichi gli enzimi per la produzione e il mantenimento dei cibi.

    Come catalizzatore l’enzima cambia la velocità con cui si raggiunge l’equilibrio, ma non cambia l’equilibrio termodinamico. Questo implica che l’enzima lavori in maniera reversibile. L’accelerazione della velocità di reazione si ottiene abbassando l’energia di attivazione di tutto il processo.

    Per quanto riguarda gli enzimi invece ti posso dire che sono generalmente proteine globulari che in soluzione assumono approssimativamente una conformazione sferica.

    Il loro peso molecolare può variare da 10.000 a milioni di Dalton. Nei casi più semplici la molecola enzimatica è formata da una singola catena polipeptidica contenente un centinaio di residui amino acidicí. In quelli più complessi, più catene polipeptidiche sono aggregate tra loro.

    La disposizione tridimensionale della catena polipeptidica (la cosiddetta struttura terziaria) è alquanto specifica: i singoli residui aminoacidici si vengono a trovare in posizioni ben definite, posizioni che sono indispensabili per l'attività biologica dell'enzima. La struttura terziaria di una catena polipeptidica appartenente ad enzimi costituiti da più catene, costituisce una sottostruttura, in quanto le catene non si compenetrano l'una alle altre, ma formano delle sottounità indipendenti che si aggregano nella forma oligomerica (struttura quaternaria).

    Studi di diffrazione ai raggi X di enzimi in forma cristallina forniscono dettagliate informazioni sulla disposizione degli atomi all'interno di una molecola enzimatica: possono essere messe in evidenza interazioni tra gruppi polari (particolarmente frequenti i legami idrogeno) ed interazioni tra gruppi idrofobici che sono responsabili della formazione di zone ordinate all'interno della molecola. Oltre a ciò è possibile determinare le interazioni che si instaurano tra l'enzima e il substrato, cosa questa che ci permette di asserire l'origine chimica dell'effetto catalitico.

    Alcuni enzimi esplicano la loro funzione catalitica utilizzando esclusivamente la reattività chimica dei loro residui aminoacidici. Molti enzimi richiedono invece la partecipazione di cofattori che non sono parte della struttura proteica. Questi cofattori sono spesso legati saldamente, anche covalentemente, all'enzima e possono essere ioni metallici o complesse molecole organiche. Se il cofattore viene rimosso, la proteina assume il nome di apoenzima che è privo di attività.

    Vediamo ora come interagiscono i substrati con gli enzimi

    Sia i substrati, sia i relativi stati di transizione sono legati con molteplici interazioni non covalenti con la superficie dell’enzima. Dal momento che la forza di queste interazioni è fortemente dipendente dalla distanza e dall’angolo di interazione, si possono generare legami altamente selettivi. Per mezzo dei tre punti di attacco si possono discriminare strutture enantiomeriche. Le costrizioni steriche possono aiutare la discriminazione tra strutture molto simili.

    Il sito attivo di un enzima si trova spesso in una fenditura o su una superficie piana irregolare.

    Il riconoscimento del substrato è un processo dinamico, che non riguarda soltanto l’associazione e la dissociazione del substrato, ma può coinvolgere anche movimenti della catena proteica per adeguarsi al processo di legame con il substrato (induced–fit).

    1. Il legame con il substrato cambia la struttura dell’enzima

    2. Il legame col substrato induce sottile ma importanti cambi della distribuzione elettronica dell’enzima stessa che permettono la reazione.

    Inoltre ti rimando a questo link, che ti assicuro utilissimo e spiegato molto bene in pdf. Puoi anche stamparlo!

    http://digidownload.libero.it/mario.milani/teachin...

    Grazie e buona giornata!

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  • 1 decennio fa
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