Anonimo
Anonimo ha chiesto in Matematica e scienzeBiologia · 1 decennio fa

proteoglicani ed acido ialuronico?

tetrasaccaride di collegamento tra acido ialuronico ed asse proteico dei proteoglicani è composto da quali zuccheri?? xilosio, galattosio..poi??

Aggiornamento:

grazieeee 1000

2 risposte

Classificazione
  • 1 decennio fa
    Risposta preferita

    Il proteoglicano è una macromolecola composta da un asse proteico (core) a cui sono unite covalentemente lunghe catene di disaccaridi o glicosamminoglicani (GAG).

    Il punto di attacco dei GAG al nucleo proteico si ha mediante un residuo di serina e un ponte trisaccaridico. La serina si trova in genere compresa nella sequenza -OOC----Gly-X-Gly-Ser----NH3+ dove X rappresenta un amminoacido qualunque.

    I proteoglicani possono trovarsi secreti nella matrice extracellulare oppure inseriti nella membrana plasmatica come proteine integrali. In questi casi ad esempio, i GAG legati covalentemente al dominio ammino-terminale del nucleo proteico sul lato extracellulare della membrana possono interagire con ligandi extracellulari e modularne l'interazione con i recettori specifici presenti sulla membrana.

    I proteoglicani presenti nella matrice si associano non covalentemente e in gran numero a una singola molecola di acido ialuronico. Intercalate a questi enormi aggregati proteoglicanici con lo ialuronato nella matrice si trovano proteine fibrose come collagene, fibronectina ed elastina che formano una rete complessa in grado di conferire resistenza meccanica alla matrice stessa

    L'acido ialuronico è uno dei componenti fondamentali dei tessuti connettivi dell'uomo e degli altri mammiferi, conferendo alla pelle quelle sue particolari proprietà di resistenza e mantenimento della forma. Una sua mancanza determina un indebolimento della pelle promuovendo la formazione di rughe ed inestetismi. La sua concentrazione nei tessuti del corpo tende a diminuire con l'avanzare dell'età.Chimicamente è definibile come un glicosaminoglicano dalla catena polisaccaridica non ramificata prodotta dall'aggregazione di migliaia di unità disaccaridiche formate a loro volta da residui di acido glucuronico (un derivato del glucosio) e N-acetilglucosamina. In vivo tutti i gruppi carbossilici dell'acido glucuronico e della N-acetilglucosamina sono completamente ionizzati conferendo alla molecola di acido ialuronico elevata polarità, e di conseguenza una elevata solubilità in acqua. Grazie a questa sua proprietà l'acido ialuronico è in grado di complessarsi con moltissime molecole di acqua raggiungendo un elevato grado di idratazione. Gli ialuronati sono macromolecole di massa superiore a 1000 kDa che danno luogo a soluzioni chiare di elevata viscosità.Nella matrice amorfa di un tessuto connettivo l'acido ialuronico (unico glicosaminoglicano ad essere presente nella matrice come tale, ovvero non legato ad un core proteico per formare necessariamente un proteoglicano) si occupa quindi di mantenerne il grado di idratazione, turgidità, plasticità e viscosità, poiché si dispone nello spazio in una conformazione aggregata incamerando così un notevole numero di molecole d'acqua. È anche in grado di agire come sostanza cementante e come molecola anti-urto nonché come efficiente lubrificante (es. nel liquido sinoviale) prevenendo il danneggiamento delle cellule del tessuto da stress fisici.

  • Anonimo
    1 decennio fa

    i proteoglicani sono legati all'acido ialuronico tramite delle glicoproteine adesive, la laminina se localizzate sulla lamina basale, condronectina e ostenectina x cartilagine e osso, e fibronectina se diffuse nella matrice

    non saprei nello specifico quali carboidrati contengano queste glicoproteine, presumo degli esosi ma non saprei :-(

    cmq do un occhiata su internet se lo trovo te lo scrivo

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    beh cara Ela potrai tranquillamente vantarti di avermi fatto impazzire x cercare sta cosa... ho rispolverato dei libri che nn aprivo da un sacco, ho cercato su internet, ho cercato dapertutto.... niente!

    a sto punto fammi un favore, se nessuno darà la risposta e verrai a saperlo scrivimi una mail, ormai DEVO saperlo pure io :-DDDD

    cmq t scrivo quello che ho trovato nei libri a riguardo delle glicoproteine adesive, c'è tutto tranne il carboidrato usato....

    le glicoproteine adesive hanno sia siti di legame x molti componenti della matrice extracellulare sia molecole di integrine sul plasmalemma x facilitare l'attacco delle cellule alla matrice extracellulare

    a quelle principali che t avevo scritto prima aggiungo l'entactina e la tenascina

    la fibronectina è un grosso dimero composto da due catene polipeptidiche identiche, ognuna dal peso molecolare di 220000 dalton, legate da legami disolfuro

    è prodotta dai fibroblasti del tessuto connettivo ed è presente nei percorsi di migrazione delle cellule embrionali, permettendo loro di arrivare a destinazione

    la laminina è una glicoproteina ancora + grande (950000 dalton) composta da tre grosse catene polipeptidiche, A, B1 e B2, che si intrecciano formando d croce

    è localizzata nelle membrane basali e possiede dei siti di interazione x l'eparan solfato (un glicosaminoglicano o GAG se preferisci) c il collagene di tipo IV e x l'entactina

    Quest'ultima è una glicoproteina solforata che si lega appunto alla laminina e ai fasci di collagene IV, rafforzandone il legame

    La tenascina è una proteina, 6 catene polipeptidiche unite dai soliti legami disolfuri, si localizza nei percorsi di migrazione delle cellule embrionali

    spero ti sia utile!

    Fonte/i: bunny, bella cosa wikipedia eh? e ancora + bello il copia incolla...
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