differenza elementare fra glipotreine glicoamminoglicani e proteoglicani?

Answer 1

Risposta preferita

I glicosamminoglicani sono essenzialmente delle RIPETIZIONI DI DISACCARIDI nelle quali una delle unità monosaccaridiche è un AMMINOZUCCHERO e l'altra (oppure entrambi) contiene uno IONE SOLFATO OPPURE CARBOSSILATO. Esempi di tali strutture sono i condroitin-solfati e i cheratan-solfati, che sono localizzati solitamente nel tessuto connettivo, specialmente in tendini e cartilagine, il dermatan-solfato, che è un'importante componente della matrice extracellulare della pelle, gli ialuronati, che costituiscono l'umor vitreo e anche il liquido sinoviale tra le articolazioni, e l'eparina, che è un anticoagulante naturale che agisce legandosi all'antitrombina II. Inoltre svolgono numerose funzioni intra ed extracellulari. La deficienza degli enzimi che sintetizzano tali composti è detta mucopolisaccaridosi, e provoca disturbi e ritardi mentali e nella crescita, favorendo l'accumulo di substrati in vari tessuti.

Le glicoproteine sono delle strutture proteiche dedite alla risposta immunitaria, alla funzione enzimatica, al trasporto e alla trasduzione dei segnali. Esse sono costituite da PROTEINE A CUI SONO LEGATI GRUPPI GLUCIDICI. Essi si legano con un LEGAME DI TIPO GLICOSIDICO in due modi diversi e quindi anche in siti di legame differenti: ad un azoto (N-linked) di un residuo di asparagina oppure ad un gruppo idrossilico (O-linked) di amminoacidi come serina e treonina, e derivati di amminoacidi come l'idrossilisina. I gruppi che si possono legare ad -N o ad -OH possono essere esosi (mannosio, galattosio), acetilesosammine, pentosi e acidi sialici.

Particolari tipi di Glicoproteine sono i proteoglicani, ovvero GLICOPROTEINE I CUI GRUPPI GLUCIDICI SONO GLICOSAMMINOGLICANI. Pertanto in queste strutture i gruppi glucidici costituiscono spesso la maggior parte del peso molecolare della glicoproteina. Essi costituiscono in parte le proteine della membrana cellulare, sono solubili e possono essere localizzati nella matrice extracellulare.

La loro funzione principale è strutturale, di sostegno: si possono infatti trovare nel citoscheletro; tuttavia regolano anche i processi di crescita.

Un esempio: nella cartilagine filamenti di acido ialuronico sono ricoperti da proteoglicani, che la rendono flessibile e adattabile. Esse assorbono grandi quantità di acqua che viene liberata quando vengono compressi e riassorbita nel momento della decompressione.

Spero di essere stato esaustivo. Ciao, M.

Fonte/i: Studente di medicina; Lubert Stryer, Biochimica; appunti dalle lezioni di biochimica strutturale;

Answer 2

glicoproteine= proteine di qualunque tipo con una o più catee solitamente non troppo lunghe di carboidrati, precisamente sull'amminoacido asn

glicoamminoglicani= GAG= lunghe catene di carboidrati (zuccheri), presenti nella matrice extracellulare: posson essere condroitin solfato, dermatan solfato, acido ialuronico (tra l'altro presente in moltissimi prodotti tonificanti per la pelle), eparina solfato, cheratan solfato (sia benedetta biochimica strutturale!)

proteoglicani= unione di più GAG su una struttura proteica filamentosa, a creare una struttura enorme con un centro proteico da cuisi dipartono lunchi filamenti di carboidrati, secondo una struttura ben precisa (ma qui mi fermo perchè mi dilungherei troppo e tu hai scritto "differenza elementare"). Il più celebre è l'aggrecano.

ciauz

Fonte/i: studente di medicina, alberts (sia sempre lodato)