meccanismo fosfoesosio isomerasi?

salve ragazzi chi di buon cuore può descrivere il meccanismo di azione della reazione catalizzata dalla fosfoesosio isomerasi (2 tappa della glicolisi), ve ne sarei infinitamente grata!!

nb: mi riferisco a questo meccanismo http://desmond.imageshack.us/Himg440/scaled.php?se...

2 risposte

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  • 8 anni fa
    Risposta preferita

    Anche tu impegnata con la biochimica metabolica, eh? :-)

    Dunque per prima cosa avviene il legame del substrato all'enzima: questo evento, grazie all'intervento di un'istidina, provoca l'apertura dell'anello piranosico tramite rottura del legame emiacetalico. Il lehninger risparmia i dettagli, ma è chiaro che questo evento avviene perché la formazione (e anche la scissione) del legame emiacetalico richiede un ambiente acido, quindi l'intervento di un protone che l'istidina come sempre è in grado di fornirci.

    per dettagli vedi meccanismo formazione emiacetali: http://it.wikipedia.org/wiki/Emiacetale

    Nel sito catalitico enzimatico è presente anche l'alpha-amminoacido acido glutammico, presente sotto forma base coniugata con gruppo CH2-CH2-COO-

    L'ossigeno del glutammato strappa l'idrogeno presente sul C-2 del glucosio-6-fosfato: questa deprotonazione attesta una carica negativa sul C-2, che viene immediatamente dirottata sull'ossigeno del gruppo aldeidico per via della formazione di un doppio legame fra C-2 e C-1, favorita dalla differenza di elettronegatività fra O e C.

    L'ingresso di un protone dall'ambiente e il suo legame con l'O in C-1 stabilizza la carica del substrato, che è ora un intermedio stabile, il cis-enediolo.

    Perché l'azione della fosfoesosio isomerasi termini è però necessario che si formi un gruppo chetonico.

    Protagonista di questo secondo step è sempre l'acido glutammico, che si era protonato poc'anzi: l'amminoacido effettua una catalisi acido-base generale, necessaria perché avvenga un trasferimento di protoni dal substrato all'ambiente con velocità compatibili con la vita.

    La catalisi acido-base generale è un meccanismo catalitico molto diffuso operato dagli aminoacidi più facilmente protonabili (istidina, tirosina, lisina, arginina, acido glutammico e acido aspartico) che velocizza notevolmente un trasferimento di protoni quando esso avverrebbe difficilmente -e quindi lentamente- fra substrato e acqua (si parla di catalisi acido-base specifica, decisamente più rara), così lentamente che il protone dall'acqua verrebbe trasferito all'intermedio instabile solo quando questo si è già ridegradato in reagente.

    La catalisi acido-base generale operata risiede nella donazione di un protone dall'acido glutammico al cis-enediolo. La protonazione è a carico del C-1, con conseguente rottura del doppio legame instauratosi con C-2. A questo punto però ci si accorge che C-2 è stato privato di un elettrone da C-1 ed impegnato nel legame con l'idrogeno appena acquisito. La carica positiva in C-2 viene immediatamente compensata dalla deprotonazione dell'O in C-2, favorita dall'enorme differenza di elettronegatività fra ossigeno e idrogeno, che instaura un doppio legame fra C-2 e ossigneo: si è formato un gruppo chetonico. L'anello si chiude e viene liberato nell'ambiente Fruttosio-6-fosfato.

    Spero sia ok, in bocca al lupo!

    Fonte/i: didascalia dell'immagine postata, dal Lehninger
  • 8 anni fa

    Step 1. The substrate binds to the enzyme.

    Step 2. The residue Lys518 (or His388b) acts as an enzymatic acid catalyzing the opening of the ring.

    Step 3. Conserved Glu357 abstracts the acidic proton from C2 forming a cis-enendiol intermediate.

    Step 4. Glu357 donates back the proton at the C1 position.

    Step 5. Lys518 (or His388b) abstracts back the proton from the sugar ring oxygen, resulting in a ring closure, to give the product.

    Qui c’è il disegno http://www.ceaedizioni.it/pdf/12873pagine.pdf

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